Dos notables propiedades de las enzimas las habilitan para funcionar como catalizadores bajo las apacibles condiciones presentes en las células: su enrome poder catalítico y su alto grado de especificad. El inmenso poder catalítico hace que las velocidades de las reacciones catalizadas enzimaticamente sean 10 veces mayores de que las reacciones no catalizadas no correspondientes en condiciones similares
La especificad exquisita de las enzimas su habilidad para actuar selectivamente en un sustrato o un numero selecto de sustratos químicamente similares
No sorprende que las reacciones catalizadas por enzimas de los aminoácidos tengan lugar mucho mas rápidamente de lo que hacen la de los aminoácidos a pesar de que ambos esteroionomeros de un aminoácido dado son los mismos tamaños y poseen el mismo grupo R.
Se han clasificado en la base de datos mas de 3.700 enzimas cada una con las cuales cataliza una reaccion química única o un conjunto de reacciones estrechamente relacionadas.
1.3.2 MODO DE ACCION
Una enzima por si misma no puede llenar acabo de una reaccion, sin función es modificar la velocidad de reaccion entendiéndose como tal la cantidad del producto formada por una unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de energía de activación en una reaccion química.
La energía de activación es la energía necesaria para convertir los reactivos activos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición que pueden ser mayor energía libre que los reactivos y los productos
Su modote acción se refieren a que tienen proteínas que tienen uno o mas lugares denominados sitios activos a los cuales se une al sustrato es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y convertido en uno o más productos.
Como esta reaccion es generalmente reversible puede ser expresada de la siguiente manera:
Fuente: http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz2.htm
Donde ES es un complejo enzima sustrato intermediario. Las enzimas aceleran la reaccion hasta que se alcanza un equilibrio y pueden ser tan eficaces como para que la velocidad de reaccion sea de 10 a 18 mayor veces mas rápida que en ausencia de un catalizador
Una características de las enzimas es su especificad de manera que cada enzima particular actúa solo sobre un determinado sustrato. Las enzimas suelen ser tan especificas que son encapaces de actuar sobre sustancias estrechamente relacionadas.
1.4 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Como la función de las enzimas es catalizar reacciones específicas es conveniente denominar las enzimas de acuerdo con estos reacciones determinadas.
El método general se basa en la adición del sufijo – asa el nombre del sustrato es un lípido atacado por la enzima lipasa. No obstante aun se utilizan nombres como el de la tripsina y pepsina atribuidos a ciertas enzimas que se propusieran una nomenclatura mas adecuadas
Una comisión sobre nzimas a ideado a una enzima completo aunque complejo para la clasificación y nomenclatura de las enzimas estos se clasifican en 6 grupos principales de acuerdo con el tipo de reacción que catalizan los grupos son los siguientes:
– Oxido reductasa: Estas enzimas que catalizan las reacciones de oxidación- reducción, incluyen oxidasas, peroxidasas
Transferasa: Enzima que catalizan la transferencia de un grupo químico de una molécula a otra ejemplo: transaminasas
Hidrolasas: Este es un gran grupo de enzimas que catalizan la Hidrólisis de diversos sustratos : peptidazas
Liasas: En este grupo se incluyen las enzimas que catalizan la eliminación de grupos sustratos
Isomerazas: Enzimas que catalizan diferentes tipos de reacciones de isomerazion
Ligazas: La función de esta enzimas es la de unir dos moléculas mediante enlaces
1.5 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
– Oxido reductasa: Estas enzimas que catalizan las reacciones de oxidación- reducción, incluyen oxidasas, peroxidasas
Transferasa: Enzima que catalizan la transferencia de un grupo químico de una molécula a otra ejemplo: transaminasas
Hidrolasas: Este es un gran grupo de enzimas que catalizan la Hidrólisis de diversos sustratos : peptidazas
Liasas: En este grupo se incluyen las enzimas que catalizan la eliminación de grupos sustratos
Isomerazas: Enzimas que catalizan diferentes tipos de reacciones de isomerazion
Ligazas: La función de esta enzimas es la de unir dos moléculas mediante enlaces
CAPITULO II
Propiedades y especificidad de las enzimas
2.1 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Como sucede con todos los catalizadores, las enzimas tienen las siguientes propiedades:
-No sufren cambios irreversibles durante a reacción por lo que cada molécula de enzima puede participar de manera repetida en reacciones individuales
-No tienen efecto en la termodinámica de la reacción esto quiere decir que las enzimas no aportan energía para una reacción química por o que no determina si una reacción es favorable( exorgonica) o desfavorable (endorgonica) desde el punto de vista termodinámico.
-Las enzimas son catalizadores muy eficientes
-Son altamente específicos para sus sustratos y para cada uno de su reacción
-pueden estar sujetos a regulación en su actividad: Regulación alosterica
-Son eficiente en pequeñas cantidades, las enzimas no sufre cambios al catalizar las reacciones químicas de manera que una pequeña cantidad de enzima puede catalizar repetidas veces una reaccion
-Aceleran las reacciones químicas su sufrir modificaciones.
No alteran las concentraciones de equilibrio de la reaccion solo que esta al alcance , mas rápidamente cambiando el mecanismo de reaccion
-Modifican el carácter exotérmico o endotérmico de la reaccion.
2.2 ESPECIFIDAD ENZIMATICA
Una de las características mas importantes de las enzimas es su alta especificad sobre la reaccion que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo de reaccion y casi siempre actúa sobre un único sustrato o un grupo reducido de ellos. Esta especificad se debe a la complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo de la enzima.
En 1984, Emil fisher propuso la hipótesis de la llave y la cerradura para explicar la especificad enzimatica. Según esta hipótesis la especificad entre la enzima y el sustrato es como la que existe entre una llave y una cerradura. Se pensaba que el centro activo tenia una forma tridimensional determinada y el sustrato seria complementario a el y encajaría perfectamente.
Otra teoría fue la de Daniel Koshland propuso la Hipótesis del ajuste inducido o se la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad. Dice que la especificad radica en los aminoácidos de union del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato. Realizada la fijación la enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado. Esta teoría afirma que no hay una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave – cerradura, sino una adaptación inducida por los aminoácidos de union
La especificad se estable a dos niveles:
2.2.1 Especifidad de acción: es decir una enzima solo puede realizar un determinado tipo de reaccion: Hidrólisis, Oxido – Reducción
2.2.2 Especifidad de sustrato: Esto significa que cada enzima solo puede actuar sobre un sustrato o sobre un reducido de sustratos
Absoluta: La enzima actúa sobre un único sustrato
De grupo: La enzima actúa sobre un grupo de sustratos
2.3 EL SITIO ACTIVO
Es el lugar de unión entre el sustrato a una enzima y donde se da la reaccion de catálisis se denomina centro activo. En el centro activo encontramos restos de aminoácidos con sustituyentes funcionales para la catálisis de un sustrato. Al haber pero muchísimas variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay suficientes combinaciones de restos de aminoácidos para hacer catálisis específica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras células utilizan las llamadas Coenzimas. Las Coenzimas acostumbran a sr complejas moléculas orgánicas que sufren modificaciones durante la reaccion enzimatica para ayudar a la modificación final del sustrato.
También puede servir como donadoras o aceptadoras de hidriones y electrones o pueden transferir grupos funcionales, Tras la catálisis la coenzima vuelve a su estado original.
Si la coenzima se queda unida de forma temporal a la enzima es llamada cosustrato. Siesta anclada a la enzima la lamamos Grupo prostético.
Los centros activos de las enzimas pueden ser desnaturalizados, es decir, inactivada su especificad de unión por la modificación de las proteínas de la unión con el sustrato.
La desnaturalización puede darse por una variación alta de temperatura o de PH del ambiente donde se encuentre.
2.4 EL COMPLEJO ENZIMA – SUSTRATO
Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma especifica y reversible con ligandos, que viene dad por su conformación espacial en el lugar de la union. Para que la enzima modifique el ligando(sustrato a partir de ese momento) este debe encajar en el lugar de la union de la enzima. Por esto decimos que hay una complementariedad geométrica entre la enzima y sustrato. Los lugares de union acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de de la enzima formando como un bolsillo en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de interacción entre el sustrato y enzima es mayor y las posibilidades de conferir especificad con el sustrato aumenta.
La especificad de la union es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisomeros, por lo que decimos que las enzimas presentan electroespecifidad.
La electroespecifidad puede servir en casos concretos para separar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma simultanea.
Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas. La union se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del sustrato y la enzima, como los enlaces de van der. walls , enlace por puente de hidrogeno o puentes salinos durante la catálisis pero la union es temporal por tanto cuando la reaccion enzimatica finalizan se separan la enzima y el producto.
2.4.1 Enlace Llave – cerradura: El sustrato encaja perfectamente en e centro activo gracias a una complementariedades moleculares y electroestáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma(El sustrato seria la llave y el centro activo o la enzima seria la cerradura)
FUENTE: http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato
2.4.2 Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en e centro activo cambia su formación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reaccion con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la misma especificad como en el enlace de tipo llave- cerradura, por lo que la enzima pude reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas.
FUENTE:http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato
CAPITULO III
Factores enzimáticos
3.1 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
3.1.1Temperatura: Las enzimas son inactivadas por e calor a temperaturas de 50ªC-60ªC inactivan rápidamente la mayor parte de las enzimas. Esta inactivaron es irreversible, pues al enfriar no se obtiene actividad otra vez. Esto explica que casi todo los organismos resulten muertos a una exposición a temperatura elevada: Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de reanudar su metabolismo.
Las Enzimas no son inactivadas por la congelación; las reacciones que producen tienen a lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen, pero la actividad catalítica reaparece si la temperatura vuelve a su estado normal
3.1.2 Acidez: Las enzimas son sensibles a los cambios de PH o sea de acidez o alcalinidad en el medio.
La mayor parte de enzimas intracelulares tienen PH óptimos cerca de la neutralidad, por lo que no actúan en medios ácidos ni alcalinos, los ácidos y bases enérgicos las inactivan irreversiblemente.
3.1.3Concentración de Enzima, substrato y Cofactor: Si el PH y la temperatura de un sistema enzimático se mantiene constante pero hay exceso de substrato, la intensidad de la reaccion es directamente proporcional a la cantidad de enzima presente.
3.1.4Venenos Enzimáticos: Algunas enzimas resultan muy sensibles a ciertos venenos como el acido cianuro fluoruro lewisita etc. Resultan inactivadas aun frente a concentraciones bajas de estos venenos
Aun las enzimas pueden actuar como venenos si se encuentran en lugar in adecuado. Varios tipos de venenos que viene de los animales como la de la serpiente abeja y escorpión deben su poder letal a las enzimas que destruyen glóbulos rojos y otros tejidos.
3.1.5 PH: Los cambios de PH alteraran considerablemente la naturaleza iónica de los enzimas se sabe poco de las variaciones del PH en las enzimas.
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz2.htm
3.2 INHIBIDORES ENZIMATICOS
Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad puesto que el Bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metálico. Sin embargo no todas las moléculas que se unen a las enzimas sin inhibidores, los activadores enzimáticos se unen a las enzimas y se incrementan su actividad.
La union de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reaccion correspondiente.
La union del inhibidor puede ser reversible e irreversible. Normalmente los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y no clasifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimatica.
En cambio los reversibles se unen a la enzima de forma no covalente donde da lugar a diferentes tipos de inhibición dependiendo si el inhibidor se una a la enzima, al complejo: enzima – sustrato o ambos
-se unen a las enzimas mediantes interacciones no covalentes= puentes de hidrogeno, enlaces iónicos
– Los inhibidores y el sitio activo se combinan para producir una union fuerte y especifica. Al contrario que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles no experimentan reacciones químicas cuando se une a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por diálisis.
3.2.1TIPOS DE INHIBIDORES
3.2.1.1 Inhibidor Reversible:
3.2.1.1.1 Inhibición Competitiva: El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que se una el sustrato. El sustrato y el inhibidor compiten por el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibidor se puede superar con concentraciones suficientes altas del sustrato, es decir dejando afuera el inhibidor.
FUENTE: http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato
3.2.1.1.2 Inhibición Mixta: El sustrato en el inhibidor afecta la unión del sustito y viceversa; este tipo de inhibidor se puede reducir pero no se puede superar al aumentar la concentraciones del sustrato aunque si se dan las cosas que se unan el sitio activo.
Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixta se unen al sitio activo (efecto alosterico)
Donde el inhibidor se une a otro sitio activo que no es el sitio activo de la enzima todo esto es un sitio alosterico cambia con la formación da la afinidad del sustrato por el sitito activo reducido.
3.2.1.1.3Inhibición No Competitiva: Es una forma de una inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no acepta la unión del sustrato. El grado de inhibición depende de su concentración.
Fuente: http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato
3.2.1.2 Inhibidor Irreversible:
La inhibición irreversible es diferente de la in activación enzimático reversible. Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan todas las proteínas.
No funcionan destruyendo la estructura proteinica, sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitándola.
Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibición dependiente del tiempo y por ello su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinación del valor. Esto se debe a la cantidad de enzima activa a la concentracion dada de inhibidor irreversible será diferente dependiendo del tiempo de preincubación del inhibidor con la enzima.
Conclusiones
– La célula puede compararse con un minúsculo laboratorio, en el cual tiene la síntesis y la degradación de un gran numero de sustancias. Estos procesos son efectuados por enzimas a la temperatura normal del organismo ya que a temperaturas sobre lo normal se produce la desnaturalización y la in activación de las enzimas y con PH normal para efectuar sus procesos.
– Las enzimas son los catalizadores biológicos. que es una sustancia que acelera las reacciones químicas si modificarse lo que significa que puede ser utilizado una y otra vez.
– Las enzimas son proteínas que tienen uno o más lugares llamados sitios activos a los cuales se les unen el sustrato, es decir, la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y convertido uno o mas productos
E + S = [ES] = E+P
Donde [ES] es un complejo enzima – sustrato intermediario. Las enzimas aceleran la reacción hasta que se alcanza un equilibrio y puedan ser eficientes como para que la velocidad de reacciones sea de 10 a 10 veces mas rápida que en ausencia de un catalizador.
– Una característica muy importante de la actividad enzimático es su especificad de manera que cada enzima particular actúa sobre un determinado sustrato.
– Las enzimas suelen ser tan específicas que son incapaces de actuar sobre las sustancias estrechamente relacionadas.
– Las enzimas vienen a ser las proteínas catalíticas que aceleran la velocidad de las reacciones celulares al bajar la energía de activación y estabilizar las intermediaciones del estado de transición.
– El sitio activo de la enzima comprende dos partes adicionales una región de unión de sustrato y la otra catalítica.
– En el centro activo encontramos restos de aminoácidos constituyentes funcionales para la catálisis del sustrato, estos utilizan las llamadas coenzimas que son moléculas orgánicas que sufren modificaciones durante la reacción enzimático para ayudar a la modificación final del sustrato.
Bibliografía
Plank M. Biología. 4ta ed. México: Interamericana; 1994.
Depical R. Biología Celular Molecular. 5ta ed. Argentina: Ateneo; 2005.
Miller M. Biología General. 3ra ed. Navarra: Navarra; 1981.
-Ambrose E. Biología Acelular. 1ra ed. Madrid: Atlanta; 1977.
-Lam J. Biología. 4ta ed. Machasuiite. Whesley IberoAmérica; 2000.
-Ladish H. Biología Celular. 5ta ed. México: Panamericana; 2008.
-Lexmarck P. Enzimas Catalizadoras. 2da ed. Barcelona: Atlanta; 1989.
DEDICATORIA
A mis padres: Manuel Antonio Mesones Salazar y Ofelia Alvitres Coronado y en especial a Dios que son el motivo de mi inspiración para este trabajo de investigación.
AGRADECIMIENTO
Al Profesor José Genaro Cabrera Rojas encargado del curso de metodología del trabajo intelectual por los consejos y su valioso tiempo para hacer de este trabajo algo del que me sienta orgulloso.
Autor:
Manuel Antonio Mesones Alvitres
Asesor: José Genaro Cabrera Rojas
Chiclayo, Julio 2010
Facultad de Medicina
Escuela de Odontología
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