Aminoácidos y Proteínas

Introducción

Las plantas ejercen gran influencia en todos los procesos que transcurren en nuestro planeta. Al realizar la nutrición autótrofa, bajo la acción de la energía solar, transforman el dióxido de carbono (CO2(g)), aguas y sales minerales en complejos compuestos orgánicos.

Todo el ciclo complejo de la síntesis de compuestos orgánicos nitrogenados en las plantas comienza con el amoniaco (NH3) y su degradación termina también con la formación de amoniaco.

La síntesis de aminoácidos y proteínas en las plantas se realiza a cuenta del nitrógeno que se absorbe del ambiente exterior.

La absorción más intensa de las plantas y su utilización para la producción de aminoácidos y proteínas tiene lugar en el período de máximo crecimiento y formación de los órganos vegetativos como tallos y hojas. En los órganos crecientes más jóvenes predominan los procesos de síntesis de proteínas, y en los más viejos los procesos de degradación.

Aminoácidos

Los aminoácidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o formando parte de los péptidos y las proteínas. Tienen diversas funciones biológicas, forman parte de importantes compuestos biológicos como vitaminas, hormonas y algunos son intermediarios de ciclos metabólicos.

Independientemente de las importantes funciones que tiene los aminoácidos la fundamental es ser las unidades estructurales que conforman los péptidos y las proteínas.

Se considera que los aminoácidos son los productos iniciales de la asimilación del nitrógeno. Experimentalmente se ha demostrado que siguiendo la asimilación de nutrientes inorgánicos que contienen N15 se ha puesto de manifiesto que en la mayoría de los compuestos receptores iniciales del nitrógeno son los ( cetoácidos libres del citoplasma.

1.1 Estructura.

Los aminoácidos constituyen una importante clase de compuestos orgánicos que contienen al menos un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte de estos compuestos son los constituyentes de las proteínas y se los conoce como ?aminoácidos (a-aminoácidos). Todos ellos responden a la siguiente fórmula general:

Como muestra dicha fórmula, los grupos amino y carboxilo se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, llamado átomo de carbono alfa. Ligado a él se encuentra un grupo variable (R). Es en dichos grupos R donde las moléculas de los veinte ?aminoácidos se diferencian unas de otras. En la glicina, el más simple de los aminoácidos, el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo, conteniendo carbono e hidrógeno, así como oxígeno, nitrógeno y azufre.

Numerosas investigaciones que se han realizado han demostrado que los aminoácidos que se encuentran en las proteínas vegetales son los siguientes.

Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Serina, Treonina, Fenilalanina, Tirosina, Triptófano, Cistina, Cisteína, Metionina, Prolina, Hidroxiprolina, Ácido Aspártico, Ácido Glutámico, Histidina, Arginina y Lisina.

Tabla No.1 Estructura de los aminoácidos.

Cisteína Cis

Los ( cetoácidos son parecidos a los aminoácidos, diferenciándose por tener un oxígeno unido al carbono alfa ((), en lugar de tener un grupo amino (NH2). Se puede decir también que los aminoácidos son ácidos aminados ya que tienen el grupo carboxílico (-COOH) y el grupo amino (- NH2).

1.3 Clasificación de los Aminoácidos.

Existen diversas formas de clasificar los aminoácidos:

• Atendiendo a su composición química se clasifican en neutros, ácidos y básicos.

• Los aminoácidos neutros son los que tienen un grupo carboxílico (- COOH) y un grupo amino (-NH2).

• Los aminoácidos ácidos son los que presentan dos o mas grupos carboxílico (- COOH) y un grupo amino (-NH2).

• Los aminoácidos básicos son los que tienen un grupo carboxílico (- COOH) y dos o mas grupos aminos (-NH2).

• Atendiendo a la polaridad de la molécula se clasifican en aminoácidos polares y no polares.

1.4 Nomenclatura.

Si se tiene en cuenta el sistema oficial de nomenclatura (UIQPA) los aminoácidos son considerados como un ácido orgánico con un hidrógeno de la cadena carbonada sustituido por un grupo amino (-NH2) y al nombrarlos se considera el número del átomo de carbono donde se encuentra unido el grupo amino en la cadena principal del ácido, por ejemplo:

No obstante lo señalado anteriormente se debe considerar que para estos compuestos se utiliza generalmente la nomenclatura común.

1.5 Propiedades Físicas.

Se ha demostrado experimentalmente que los aminoácidos son sustancias cristalinas. Por lo general solubles en agua y en soluciones acídicas o básicas diluídas.

Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en éter, aunque algunos tienen un comportamiento contrario. Por ejemplo: La cisteína es poco soluble en agua, la prolina es soluble en éter y alcohol.

Los aminoácidos tienen un punto de fusión alto que sobrepasa los 2000 C y algunos los 3000 C. Aunque a temperaturas por encima se descomponen, siendo muy difícil separarlos por destilación fraccionada.

• Propiedades ópticas de los aminoácidos.

Todos los aminoácidos presentan actividad óptica. Esto se debe a que estos compuestos tienen la propiedad de desviar el plano de vibración de la luz polarizada a favor o en contra de las manecillas del reloj es decir a la derecha o a la izquierda, ello se determina experimentalmente en un polarímetro.

La actividad óptica de los aminoácidos se debe a que el carbono alfa de los mismos constituye un centro estereogénico, con la excepción de la glicina.

Cuando se determina experimentalmente que un aminoácido es dextrógiro, ello quiere decir que desvía el plano de vibración de la luz polarizada hacia la derecha y se representa por el signo más (+). Si la desviación se produce hacia la izquierda se denomina levógiro y se representa por el signo menos (-), conceptos estudiados en el Capítulo No I.

Se puede afirmar que los aminoácidos que pertenecen a la serie L son aquellos que el grupo alfa amino (-NH2) está orientado hacia el mismo lado que el OH del L Gliceraldehído, es decir hacia la izquierda y los que pertenecen a la serie D tienen la configuración similar al D Gliceraldehído, hacia la derecha.

Se debe tener presente que el poder rotatorio del aminoácido dextrógiro (+) o levógiro (-) que se determina en el polarímetro no tiene que coincidir con la serie D o L a la que pertenezca el aminoácido.

Por ejemplo el a.a. L (+) ácido Glutámico, es dextrógiro con un poder rotatorio específico de 12,00 y pertenece a la serie L, sin embargo la L (-) Leucina pertenece a la serie L y tiene un poder rotatorio específico de – 11,0O es decir es levógiro.

• Punto Isoeléctrico de un Aminoácido.

Se puede plantear que el punto isoeléctrico es un valor del pH en el cual el aminoácido presenta carga neta cero y en un campo eléctrico no migra ni hacia el ánodo ni hacia el cátodo.

El punto isoeléctrico es una característica particular de cada aminoácido. Por ejemplo para la glicina es de 6,0, para la fenilalanina 5,5, para el ácido glutámico 3,2 etc.

En este punto isoeléctrico el aminoácido se encuentra fundamentalmente es su forma de ión dipolar o Zwitteriön.

De acuerdo a la relación entre los valores de pH del medio y del P.I. de los aminoácidos, predominará una u otra forma de sus posibles especies iónicas. Y por tanto, la carga neta variará también en función de esta relación.

La misma puede considerarse para fines prácticos como se señala a continuación.

Sí El amino ácido. presenta

pH ( PI Carga neta positiva

pH = PI Carga neta cero

pH ( PI Carga neta negativa

• Para los aminoácidos neutros el P.I. ( 6

• Para los aminoácidos ácidos el P.I. ( 6

• Para los aminoácidos básicos P.I. ( 6

1.6 Propiedades químicas de los aminoácidos.

Los aminoácidos manifiestan muchas de las reacciones características de los ácidos carboxílicos y de las aminas alifáticas, también se ha demostrado que el grupo amino participa en diversas reacciones importantes en la determinación cualitativa y cuantitativa de los aminoácidos.

• Reacciones por los grupos carboxilo.

El grupo carboxilo de los aminoácidos experimenta reacciones de descarboxilación, formación de sales, formación de aminas por descarboxilación.

• Descarboxilación.

En los aminoácidos al reaccionar con el hidróxido de Bario Ba(OH)2 en presencia de calor, se produce la descarboxilación y se forman las aminas biógenas, sustancias de gran importancia biológica. En el organismo esta reacción ocurre por la acción catalítica de la enzima descarboxilasa.

• Formación de Amidas.

Los aminoácidos forman amidas al reaccionar sus ésteres con el amonio o con aminas.

En el segundo caso se formará una amida. Este es el tipo de enlace que une a los aminoácidos entre sí para formar los péptidos y proteínas.

• Formación de Sales.

Los aminoácidos forman sales debido a las reacciones tanto del grupo carboxilo como del grupo amino, cuando se les adicionan bases o ácidos respectivamente.

• a) Reacciones por grupo amino.

• b) Reacción con el ácido nitroso.

El ácido nitroso reacciona con el grupo amino de los a.a. formando los ácidos hidroxilados correspondientes, liberando nitrógeno gaseoso.

Esta es la reacción que se utiliza para determinar el nitrógeno del grupo amino, se conoce como procedimiento de Von Slyke y sirve para estimar los grupos aminos libres de los péptidos y las proteínas midiendo la cantidad de nitrógeno liberado.

• c) Reacción con el 1- Flúor-2,4 – dinitrobenceno (FDNB).

Los grupos aminos de los a.a. reaccionan con el FDNB (reactivo de Sanger) en solución básica y se forman dinitrobenceno aminoácidos de color amarillo brillante. Esta reacción se emplea para la determinación de los aminoácidos N-terminales de péptidos y proteínas.

Esta reacción se conoce como método de Sanger por haber sido descubierta por Frederick Sanger (1945-1950) trabajo que lo hizo acreedor del premio Nobel y que culminó en la determinación de la estructura completa de la Insulina.

• d) Desaminación Oxidativa.

El grupo amino puede ser liberado de los aminoácidos por oxidación.

Los sistemas enzimáticos de algunos tejidos catalizan la desaminación oxidativa de los aminoácidos, convirtiéndolos en sus ceto-ácidos correspondientes con eliminación del amoniaco. Esta reacción ocurre en dos etapas.

• e) Reacción con la ninhidrina.

La reacción de la ninhidrina es una de las reacciones más utilizadas para la identificación de los aminoácidos. En esta reacción que transcurre a altas temperaturas, intervienen dos moléculas de ninhidrina por cada molécula de aminoácido, se produce la liberación de CO2 (g), NH3 y se forma un complejo de color violeta conocido como Púrpura de Ruhemann.

Cuando la ninhidrina reacciona con el aminoácido este se oxida a aldehído y la ninhidrina se reduce a hidridantina. Esta última reacciona con otra molécula de ninhidrina y con el amoniaco producido en la primera reacción, formándose un producto coloreado azul.

Esta reacción es muy importante ya que es la base de un método colorimétrico de valoración de aminoácidos.

1.7 Importancia.

Los ?-aminoácidos son la base estructural de las proteínas y sirven de materia prima en la obtención de otros productos celulares, como hormonas y pigmentos. Además, varios de estos aminoácidos son intermediarios fundamentales en el metabolismo celular.

La mayoría de las plantas y microorganismos son capaces de utilizar compuestos inorgánicos para obtener todos los aminoácidos necesarios en su crecimiento, pero los animales necesitan conseguir algunos de los ?-aminoácidos a través de su dieta. A estos aminoácidos se les llama esenciales, y en el ser humano son: lisina, triptófano, valina, histidina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treotina, metionina y arginina. Todos ellos se encuentran en cantidades adecuadas en los alimentos de origen animal ricos en proteínas, y en ciertas combinaciones de proteínas de plantas.

Aparte de los aminoácidos de las proteínas, se han encontrado en la naturaleza más de 150 tipos diferentes de aminoácidos, incluidos algunos que contienen los grupos amino y carboxilo ligados a átomos de carbono separados. Estos aminoácidos de estructura poco usual se encuentran sobre todo en hongos y plantas superiores.

Péptidos

Los péptidos son polímeros de aminoácidos de menor masa que las proteínas. Cuando contienen menos de diez aminoácidos se denominan oligopéptidos, y los que tienen más de diez, polipéptidos.

Los péptidos se pueden definir a como aquellos compuestos que se forman por la unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces peptídicos liberando una o más moléculas de agua.

2.1 Estructura.

En los péptidos los aminoácidos se hallan unidos por los llamados enlaces peptídicos entre sus grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2)

Experimentalmente se han demostrado las características de este enlace como se puede observar en la siguiente figura.

La distancia entre el nitrógeno y el carbono en el enlace peptídico es de 0.132nm en vez de 0.147nm que posee el enlace simple C-N.

Este acortamiento del enlace peptídico se debe a que el mismo posee cierto carácter de doble enlace (aproximadamente un 5.0%). Este carácter de doble enlace determina que el mismo no puede girar libremente lo que da lugar a dos consecuencias importantes para la estructura del péptido.

• Los átomos del enlace peptídico se encuentra en el mismo plano.

• Debido a la rigidez dada por este enlace, son posibles dos configuraciones (CIS Y TRANS) de las cuales solo la TRANS se ha observado en los péptidos y proteínas.

2.2 Clasificación.

Los péptidos se clasifican de acuerdo a la cantidad de aminoácidos que lo forman en:

• Dipéptidos, si contienen dos aminoácidos.

• Tripétidos, si contienen tres aminoácidos.

• Tetrapéptidos, si contienen cuatro aminoácidos, etc.

2.3 Nomenclatura.

Para nombrar los péptidos se comienza por el aminoácido que tenga el grupo amino libre, añadiéndole al nombre del aminoácido la terminación IL, se continúa nombrando de igual forma todos los aminoácidos que le siguen y el último mantiene el nombre completo. Por ejemplo el péptido formado por glicina, tirosina y alanina recibe el nombre de valilalanilglicina.

También para representar la estructura de los péptidos en forma simplificada se acostumbra a utilizar las abreviaturas de los aminoácidos constituyentes unidos por un guión cuando el orden sea conocido, o por una coma cuando solo se conozca su composición, en el caso representado Val-Ala-Gli.

Propiedades químicas

Hidrólisis

Se ha demostrado que el enlace peptídico es un enlace fuerte en determinadas condiciones. Pero si se añade una molécula de agua a un dipéptido, se logra la ruptura de los enlaces peptídicos y la consecuente separación de los aminoácidos contenidos en el péptido, por ejemplo.

Hidrólisis de la alanilglicina

La hidrólisis también se produce adicionando ácidos, bases o determinadas enzimas.

Cuando la hidrólisis es ácida, se utilizan, ácidos fuertes. Uno de los más utilizados es el ácido clorhídrico HCl a C(x/zx) = 6 mol.l-1 y temperatura de 1100C que actúa durante varias horas. De esta forma los péptidos se hidrolizan completamente dando una mezcla de aminoácidos.

Es bueno aclarar que en estas condiciones el triptófano se destruye totalmente y además hay pequeñas pérdidas de serina y treonina.

Para la hidrólisis básica se emplea generalmente el hidróxido de sodio NaOH caliente, con esta hidrólisis se destruyen la arginina, treonina, serina, cistina y cisteina y además racemizan todos los aminoácidos, por ello su utilidad fundamental es la determinación del Triptófano.

Cuando la hidrólisis se efectúan en condiciones más suaves, no se destruyen todos los enlaces peptídicos y se producen las mismas parcialmente, dando lugar a la formación de péptidos de cadenas más pequeñas.

En cuanto a la hidrólisis enzimática se utilizan distintas enzimas proteolíticas como la Tripsina, Quimotripsina, la Pepsina, etc.

Se ha demostrado experimentalmente que estas enzimas, catalizan el rompimiento de determinados enlaces peptídico. Por ejemplo la Tripsina rompe aquellos enlaces peptídico cuyo grupo carboxílico pertenece a la Lisina o a la Arginina, mientras que la Quimotripsina solo ataca los enlaces cuyo grupo carboxilo pertenece al Triptófano, la Tirosina o la Fenilalanina.

La hidrólisis enzimática se lleva a cabo en condiciones no drásticas y a temperaturas aproximadamente de 370C para que no se destruyan los aminoácidos, pero se necesita un tiempo bastante prolongado, no se rompen todos los enlaces y las propias enzimas por ser proteínas, constituyen contaminantes medios.

Este procedimiento es de gran utilidad cuando lo que se necesita es una hidrólisis parcial, contribuyendo de esta forma a determinar la estructura de un polipéptido o de una proteína.

2.5 Importancia.

Los péptidos tienen gran significación como constituyentes de las proteínas, son compuestos orgánicos que se encuentran en la mayoría de los tejidos vivos, con múltiples funciones biológicas.

Proteínas

El término proteína se introdujo por Mulder (1839) como la derivación de la palabra griega Protelos (que significa primero).

Las proteínas como los péptidos son sustancias formadas por la unión de muchos aminoácidos. Son sustancias nitrogenadas que se encuentran en el protoplasma de todas las células animales y vegetales. Su composición varia de acuerdo a su origen, aproximadamente contiene carbono de 46 a 55%; hidrógeno de 6 a 9%, oxígeno de 12 a 30%; nitrógeno de 10 a 32%; azufre de 0,2 a 0,3%

También pueden tener otros elementos por ejemplo fósforo las nucleoproteínas, hierro la Hemoglobina, etc.

Las masas moleculares de las proteínas son muy altas y presentan valores que median entre 1500 y 20 000 000 para las diferentes proteínas.

Las proteínas son de naturaleza coloidal, con puntos de fusión característicos, aunque algunas se han obtenido en forma cristalina. Todas son ópticamente activas (levógiros).

3.1Estructura.

Las proteínas son una familia muy heterogénea debido a la alta masa molecular que presentan las moléculas proteicas y están constituidas por una cantidad determinada de diversos aminoácidos.

El estudio de las estructuras de las proteínas, es fundamental para poder comprender la biogénesis de las mismas, su función biológica y sus relaciones con otros componentes de la célula, independientemente de tipo de proteína, con el objetivo de analizar más detalladamente su estructura, es conveniente establecer determinados niveles de organización o estructuras.

3.2 Niveles de organización estructural: los niveles de organización estructural de las proteínas son estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

• Estructura Primaria.

Llamada también nivel de organización primario se caracteriza por el ordenamiento en que se encuentran los aminoácidos en la cadena peptídica, organizada por la repetición de las moléculas de aminoácidos.

Solo un grupo de átomos integra la cadena peptídica, por ejemplo el nitrógeno amídico, el carbono alfa y el carbono carbonílico. El resto de las moléculas de los aminoácidos se proyectan hacia fuera de la cadena y constituyen los grupos R.

Como el enlace peptídico es un enlace covalente, toda la estructura de la cadena la forma un esqueleto covalente, lo cual explica la estabilidad y resistencia de esta estructura.

Estructura primaria de una proteína

La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos, formada cuando un enlace peptídico une el grupo carboxilo (un átomo de carbono (C), dos átomos de oxígeno (O) y un átomo de hidrógeno (H)) de un aminoácido al grupo amino (un átomo de nitrógeno (N) y dos átomos de hidrógeno (H)) de otro. Así se forma una cadena larga de varios aminoácidos, desprendiéndose una molécula de agua en la formación de cada enlace peptídico.

La cantidad de diferentes aminoácidos encontrados en las proteínas es de 20, aunque en algunas proteínas pueden encontrarse más de 20. Independientemente de su composición aminoacidica, cada proteína está caracterizada por una determinada secuencia, es decir, el orden en que se encuentran situados los aminoácidos es la cadena. Esta secuencia está determinada genéticamente.

Se ha determinado que la cantidad de posibles secuencias es muy grande.

Por ejemplo:

Si una cadena peptídica tiene 100 aminoácidos, podrá dar lugar teóricamente a 20100 secuencias posibles, valor extremadamente grande.

Si se tiene en cuenta que existen diversas proteínas con más de 100 residuos, se puede concluir la gran cantidad de moléculas proteicas posibles.

Para determinar la secuencia de los aminoácidos en las proteínas se utilizan métodos químicos y físicos. Entre los métodos químicos se incluye la determinación del grupo aminoterminal utilizando 1- Flúor – 2,4 – dinitro benceno (FDNB) o con el cloruro de bencilo, y la determinación secuencial de los aminoácidos a partir del grupo amino libre, mediante el reactivo de Edman o fenil – Isotiocianato.

Para el fraccionamiento parcial de las cadenas peptídicas se utilizan enzimas proteolíticas como la tripsina, pepsina y otras. También se utiliza como reactivo químico el bromuro de cianógeno.

Existen métodos físicos utilizados para determinar la masa molecular de las proteínas como la ultracentrifugación analítica, la medida de la presión osmótica o la filtración de geles.

Además para la separación de aminoácidos y péptidos se emplean los métodos cromatográficos de la capa fina, papel y columna así como la electrofloresis.

La primera secuencia completa de una proteína, la hormona Insulina, fue obtenida en 1953 por Frederik Sanger y colaboradores. A partir de ese momento se han determinado las secuencias de numerosas proteínas como la Ribonucleasa, la lisozima, la hormona ACTH etc.

Estudios realizados de las diferentes secuencias que se conocen hasta este momento han permitido llegar a algunas conclusiones generales.

• Las proteínas están constituidas por L – aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Otros enlaces covalentes son raros.

• La composición y el orden de los aminoácidos es muy variable.

• Las secuencias repetidas en una proteína no son comunes.

• Cada proteína particular tiene una secuencia única.

Los estudios realizados en cuanto a que las proteínas particulares presentan una secuencia única, demuestran el hecho de que esta secuencia se establece genéticamente, es decir, que son los genes los que portan la información de la misma y la trasmiten de una generación a otra.

Si se produce una diferencia en este mecanismo, que determine cambios en la secuencia de aminoácidos y de variantes anormales en la proteína, se producirán anormalidades y enfermedades en los organismos vivos.

• Estructura secundaria.

Se conoce también por nivel de organización secundaria y está dado por nivel de ordenamiento que presenta la cadena peptídica a lo largo del eje, producido por la interacción de grupos carbonilo y amídico por interacciones por puentes de hidrógeno.

Se ha determinado que las interacciones por puentes de hidrógeno que se establecen cuando este elemento se encuentra entre dos elementos ligeros y más electronegativos. Se consideran enlaces relativamente débiles, aproximadamente de 9,3 a 19 kJ/mole. Gran número de estas interacciones pueden integrarse a expensas de los grupos amídicos y caboníliços posibilitando la formación de estructuras con gran estabilidad.

Las estructuras que se pueden formar se reducen a unos pocos tipos, ya que existen diversos factores que condicionan o limitan las posibilidades existentes.

El conocimiento de esto se inició debido a los trabajos de Linus Pauling y Robert Corey al utilizar la técnica de difracción de rayos x con amidas sustituidas y pequeños péptidos. Estos logran medir las distancias y ángulo del enlace peptídico.

Los siguientes requisitos, postulados inicialmente por Pauling y Corey han sido demostrados experimentalmente.

• Todos los aminoácidos pertenecen a la serie L.

• Todos los átomos anexos al enlace peptídico están en el mismo plano y en la configuración "TRANS"

• Estos planos solo pueden girar en cierta medida unos con relación a otros en sus puntos de unión constituidos por los carbonos alfa (()

• Los residuos de los aminoácidos no contribuyen a la estructura.

• La formación de los puentes de hidrógeno, solo se verificará cuando la distancia entre el hidrógeno y el oxígeno no sea mayor de 0,28 nm y los átomos del enlace formen aproximadamente una línea recta.

Tipos de estructuras secundarias.

Las interacciones por puentes de hidrógeno pueden lograrse entre varias cadenas peptídicas que corran paralelas unas con otras.

Estas cadenas pueden correr en el mismo sentido o en sentidos opuestos dando lugar a ordenamientos paralelos o antiparalelos. En esta estructura las cadenas peptídicas adoptan una forma plegada donde los sucesivos planos que contienen las cadenas peptídicas formarán ángulos entre sí al nivel del carbono alfa (??, que adopta una estructura en Zig – Zag que Pauling nombró hoja plegada o conformación beta (().

En esta conformación los grupos R se proyectan por encima y por debajo de la hoja y son paralelos entre sí, lo cual favorece la estabilidad de la estructura.

La hoja plegada se presenta en algunas proteínas fibrosas como la fibroína de la seda y las ( -queratinas presentes en escamas, picos y garras de aves y reptiles.

La estructura en hoja plegada de las proteínas, presenta una estructura en zig – zag, los puentes de hidrógeno se establecen entre el – C = 0 y el – N- H de cadenas vecinas, los radicales R se proyectan por encima y por debajo de la hoja, las cadenas corren en sentido opuesto.

Otra conformación de la cadena favorecida energéticamente es aquella donde los puentes de hidrógeno se producen dentro de la misma cadena peptídica.

Esta estructura fue denominada por Linus Pauling, Helice ( y se caracteriza porque la cadena peptídica se dobla formando un arrollamiento helicoidal donde los puentes de hidrógeno se forman entre una esfera y la siguiente y son paralelas al eje de la hélice.

Entre las características de la hélice alfa está la de poseer 3,6 aminoácidos por vuelta, la que de encontrarse el arrollamiento hacia la derecha y la de existir una distancia entre esferas (período de identidad aminoácidos se proyectan hacia fuera de la hélice.

Estructura terciaria.

La estructura terciaria de una proteína es su forma tridimensional producida por los dobleces de sus cadenas de polipéptidos. Estos dobleces no se presentan al azar, bajo las condiciones ambientales adecuadas sólo se producen en una forma específica, característica de una proteína en particular y que a menudo es sumamente importante para su funcionamiento.