En el proceso de plegado intervienen diversas fuerzas incluyendo los enlaces disulfuro de la estructura primaria. Uno que es característico de la mayoría de las proteínas es el plegamiento que se lleva a cabo de forma tal que expone el número máximo de grupos polares (hidrofílicos) al medio acuoso y encierra el número máximo de grupos no polares (hidrofóbicos) en su interior.
Las proteínas globulares solubles tienden a estar mucho más plegadas que las proteínas fibrosas. Las proteínas fibrosas también tienen estructura terciaria; por ejemplo, los filamentos helicoidales ???de la ?? queratina está unidos entre sí en una superhélice. Aun las superhélices pueden enlazarse entre sí para formar una estructura similar a una cuerda de siete filamentos.
Estructura cuaternaria.
Muchas proteínas globulares de masa molecular superior a 50 000 poseen más de una cadena y se conocen como oligómeros.
El modo característico en que las cadenas individuales encajan unas con otras en la conformación nativa es precisamente su estructura cuaternaria.
En la hemoglobina las cuatro cadenas se acoplan estrechamente formando un conjunto globular de gran estabilidad, a pesar que no existe enlace covalente alguno entre ellas, sino que son fuerzas iónicas o polares.
En muchas proteínas oligómeras las cadenas individuales están tan unidas que la partícula completa suele comportarse en disolución como una sola molécula. Todas estas cadenas componentes de las proteínas oligómeras son generalmente necesarias para su función.
3.1 Clasificación.
Actualmente se conocen un número grande de estructuras y funciones que presentan las proteínas, por ello no es fácil clasificarlas a todas convenientemente.
Con el objetivo de organizar el estudio de las proteínas se pueden clasificar atendiendo a:
Composición química se clasifican en proteínas simples y proteínas conjugadas
Proteínas simples son aquellas que se encuentran formadas solamente por aminoácidos. Actualmente es correcto dividirlas en dos grupos de acuerdo a su estructura.
Proteínas conjugadas. Son el grupo de proteínas que están constituidas por aminoácidos y otros compuestos orgánicos o inorgánicos.
Características estructurales o conformacionales se clasifican en proteínas fibrosas y proteínas globulares.
Esféricas o Globulares: Son proteínas que presentan una forma helicoidal o esférica. Se ha determinado que generalmente son solubles en soluciones acuosas y que realizan diversidad de funciones. Este grupo constituye el más heterogéneo y abundante de las proteínas, incluyendo a las hormonas, enzimas, anticuerpos, etc.
Fibrosas: son las que están constituidas por cadenas peptídicas ordenadas a lo largo de un eje formando láminas o fibras. Son solubles en soluciones acuosas y realizan funciones de protección y sostén fundamentalmente. En este grupo encontramos las queratininas, y otras.
También existen algunas proteínas como el fibrinógeno y la miosina que presentan características a ambos grupos.
3.3 Propiedades de las proteínas.
Las proteínas presentan algunas propiedades comunes con las soluciones polidispersas, soluciones coloidales de sustancias orgánicas e inorgánicas.
Al igual que los péptidos y los aminoácidos poseen valores característicos de punto isoeléctrico, en este valor de pH se conducen como iones híbridos y no transportan carga eléctrica neta alguna.
Muchas moléculas proteicas solo tienen actividad biológica dentro de un intervalo muy limitado de temperatura y pH. La exposición de moléculas de proteínas a pH o temperaturas extremas los hace experimentar un cambio conocido por desnaturalización.
3.3 Desnaturalización.
La desnaturalización puede ser causada por factores físicos como el calor, la congelación, el ultrasonido, las irradiaciones, etc.; y por factores químicos como la acción de ácidos, álcalis, sales y compuestos orgánicos e inorgánicos neutros. La mayor parte de las proteínas se desnaturalizan cuando se calientan entre 50 – 600 C, otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de 10 – 150 C.
Las proteínas son más reactivas en estado desnaturalizado por lo que sus reacciones coloreadas son más intensas y se pueden digerir más fácilmente por la acción de enzimas proteolíticas.
Realmente la desnaturalización es un fenómeno de modificación de la estructura física, pero no implica cambios en la estructura química puesto que no se rompen los enlaces peptídico.
De acuerdo a lo anterior se ha llegado a la conclusión de que este fenómeno se debe al desplegamiento de la estructura plegada de la cadena polipeptídica (estructura conformacional).
Se han observado muchos casos en que una molécula desplegada recupera su forma nativa en el tuvo de ensayo, en un proceso denominado renaturalización o repliegue, el cual puede restaurar la actividad biológica original, sin embargo este proceso, aunque es espontáneo, es en la mayoría de los casos muy lento, por lo que casi siempre la desnaturalización constituye un proceso irreversible.
3.4 Importancia de las proteínas.
Las proteínas pueden realizar diversas funciones en los organismos vivos, entre las más importantes se encuentran las siguientes.
Catálisis Enzimática: la inmensa mayoría de las reacciones químicas que se producen en los organismos vivos son catalizadas por las enzimas. Todas las enzimas conocidas hasta hoy son proteínas y constituyen la clase más abundante de proteínas. Estos son los catalizadores más potentes y específicos que existen y sin ellos no se puede concebir el metabolismo y por tanto la vida.
Por ejemplo los árboles de hevea producen millones de toneladas de caucho natural, aprovechando para ello la energía solar y utilizando las sustancias formadas en el proceso de fotosíntesis. Todo ello es posible debido a la presencia en sus tejidos de proteínas catalizadoras.
Función estructural: constituyen elementos estructurales que protegen los organismos de agentes externos y sostienen a los diferentes órganos y tejidos.
Además las proteínas contribuyen a la formación de las membranas celulares, forman los cilios o flagelos, integran numerosos organismos celulares y forman parte del medio interno de las células.
Función de reserva: algunas proteínas actúan como reserva de aminoácidos
Las proteínas en los organismos vivos tanto animales como vegetales se encuentran formando biomoléculas con un alto grado de complejidad que cumplen funciones de gran importancia desde el punto de vista funcional y estructural, tales como:
Las glucoproteínas son aquellas que contienen cantidades variables de diferentes carbohidratos como (galactosa, glucosa, etc) que se encuentran unidas a restos de la cadena peptídica por ejemplo: hormonas, gonadotropina etc.
Las lipoproteínas son las proteínas que contienen en su molécula diferentes tipos de lípidos, entre ellos los fofolípidos, el colesterol, las grasas neutras, en este grupo también se encuentran el alfa y la beta liproteínas.
Las fosfoproteínas en su constitución presentan moléculas de ácido fosfórico, unidos a algunos restos de aminoácidos.
Las metaloproteínas son las proteínas que tienen metales unidos a la proteína por ejemplo el Fe, Cu, Zn etc.
Las nucleoproteínas que resultan de la unión de ácidos nucleicos y proteínas, abundan mucho en los núcleos de las células.
Precisamente hasta aquí se han estudiado los lípidos, los carbohidratos y las proteínas. En otros cursos de Química se han estudiado los metales y el ácido fosfórico, esto posibilita la comprensión de la estructura de las biomoléculas anteriores excepto las nucleoproteínas, por lo que a continuación se dedicará un espacio al estudio de la estructura e importancia de los ácidos nucleicos, precursores de la vida tanto animal como vegetal.
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Autor:
MSc. Raysa Castillo Ramos
Dra. Leila R. Carballo Abreu
Universidad de Pinar del Río, Cuba
2012
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