Reconocimiento de las proteínas

PRACTICA DE LABORATORIO N° 03

Resumen

La práctica de instrucción de laboratorio fue titulado "reconocimiento de la proteína" la misma que tuvo como objetivo lograr el reconocimiento e importancia de las proteínas, durante el desarrollo de la practica se explico que a la proteína se le reconoce mediante el reactivo de biuret, el cual permite reconocer la proteína. Asi también se puso algunos ejemplos como la proteína de las lágrimas que tienen el nombre de lisosima que cumplen una función de protección, entre otros, así como su solubilidad en el agua, una vez que se identificaron algunas proteínas quedo claro las funciones y la importancia de las proteínas y finalmente concluyo en que la proteína tiene cuatro niveles en su estructura.

PALABRAS CLAVE: biuret, reconocimiento, proteína, solubilidad.

ABSTRACT

The practice of laboratory instruction was titled "recognition of the protein" that it aimed to achieve recognition and importance of proteins during development of the practice was explained that the protein is recognized by the biuret reagent, which allows to recognize the protein. So it was also some examples like protein of tears that have the name of lysozyme serving a protective function, among others, and its solubility in water, once it became clear some proteins identified the functions and importance of proteins and finally concluded that the protein has four levels in their structure.

KEY WORDS: biuret, recognition, protein solubility.

Introducción

Las proteínas son materiales que se desempeñan el mayor número de las funciones de las células de todos los seres vivos. Forman parte de su estructura básica de los tejidos y desempeñan funciones metabólicas y reguladoras también son seres vivos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético ADN y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunológico.

Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega p??te??? ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

• Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno),

• Inmunológica (anticuerpos),

• Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina),

• Contráctil (actina y miosina).

• Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico),

• Transducción de señales (Ej: rodopsina)

• Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)

Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas.

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Marco teórico

CARACTERISTICAS

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están formadas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.

FUNCIONES

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

• Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;

• Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;

• La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;

• Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos;

• Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;

• La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;

• El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

– Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encargan de degradar los alimentos.

– Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.

– Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.

– Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.

– Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través de todo el organismo donde son requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.

– Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales y para que la célula así pueda realizar su función. El acetilcolina que recibe señales para producir la contracción muscular.

ESTRUCTURA DE LA PROTEINAS

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:

Estructura primaria:

es la secuencia de aminoácidos de la proteína (en formalineal).

Estructura secundaria:

La estructura secundaria es la disposición de lasecuencia de aminoácidos en el espacio.

La a (alfa)-hélice

Esta estructura seforma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

La conformación beta

En esta disposición los aminoácidos no forman unahélice sino una cadena en forma de zigzag.

Estructura terciaria:

informa sobre la disposición de la estructura secundariade un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformaciónglobular.

Aparecen varios tipos de enlaces

Estructura cuaternaria:

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero

Materiales, equipos y métodos

• EPP (equipo de protección personal)

• Mandil

• Wantes barbijo

• Cubre pelo

Tubos de ensayo

PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

Durante la sesión de clases de laboratorio se presento a la proteína y se explico, detalladamente lo que manifiesta en el marco teórico.

Metodología:

La metodología empelada es mediante la observación y explicación.

Resultados discusión y conclusiones

Resultados:

• La practica concluyo con éxito ya que se logro identificar, las proteínas.

• Las proteínas están enlazadas con enlaces peptídicos, disulfuros puentes de hidrogeno de la cadena carbonada.

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.

Bibliografía

[01] 1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primero patrones detallados de una proteína por difracción de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina.

[02] 1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografía, una técnica que ahora se utiliza para separar proteínas.

Autor:

Willian Abel PARICAHUA ITO

ASESOR:

LIC, CESAR JULIO LARICO MAMANI

CARRERA ACADEMICO PROFESIONAL DE SANITARIA Y AMBIEMTAL;

FACULTAD DE INGENIERÍAS Y CIENCIAS PURAS.

UNIVERSIDAD ANDINA NESTOR CACERES VELASQUEZ.

Ciudad Universitaria – Av. S/ Nº, Juliaca – Perú

Teléfono:951918594/ 956269054