Las cuatro hemoglobinas normales
Se conocen cuatro Hb humanas normales. La Hb embrionaria, la fetal, la Hemoglobina A1 y la A2. En los adultos están presentes sólo las dos últimas en porcentajes determinados y constantes. La hemoglobina F (fetal) está presente en un elevado porcentaje sólo en el nacimiento (un 70% de media), mientras que en el hombre adulto normal representa por lo general el 1,1%. La hemoglobina A1 está formada por una pareja de cadenas alfa y 146 de la beta, por lo que tienen una secuencia distinta cada cadena, en medio alcalino la hemoglobina A1 no es resistente al álcalis, cristaliza en forma de láminas regulares que toman el aspecto de bipirámides tetragonales. Los aminoácidos terminales de las dos cadenas son: la valil–leucina para la cadena alfa y la valil–histidin–leucina para la cadena beta. La fórmula de estructura de esta Hb es la siguiente; HbA1 (a2 ß2). La Hb fetal constituye la mayor cantidad de Hb presente en el período fetal hasta el nacimiento; en el adulto normalmente está en una media 1,1%, pero según Derrien, la persistencia en el adulto es muy distinta a la del recién nacido. De las cuatro cadenas polipeptídicas, dos son iguales a las cadenas alfa de HbA1, por el contrario dos son diferentes por número y por calidad de los aminoácidos, y se denominan cadena gamma. En éstas se han encontrado cerca de 38 diferencias respecto de la cadena beta. La característica fundamental de esta Hb es la notable resistencia a la desnaturalización con los álcalis; cristaliza en cristales hexagonales de distintos tamaños. La fórmula de estructura es la siguiente: HbF (a2 ?2). En la embrionaria, se conocen dos tipos la Gower I y la Gower II. Esta tiene dos cadenas perfectamente iguales a la cadena alfa de la HbA1, y dos cadenas épsilon, que difieren de la beta por el orden, número y calidad de los aminoácidos; la Gower I está formada por cuatro cadenas épsilon y es la primera que se forma en el período embrionario. Estas dos Hb tienen migración electroforética mucho más lenta que la de la HbA1, así como una cromatografía diferente. La fórmula de la Gower 1 es HbU (?2 ?2) y la de Gower II HbU (a2 ?2). La letra U sirve para indicar el período de vida uterina.
La Hb A1 está también presente en la sangre de los adultos normales, pero en un porcentaje que no sobrepasa el 2-2,6%. Aumenta cerca del doble en la mayor parte de las microcitemias. De las cuatro cadenas polipeptídicas, la alfa no se diferencia estructuralmente de la cadena alfa de la HbA1, mientras que las diferencias se producen a cargo de la cadena beta, en este caso denominado cadena delta. Mientras que el número de los aminoácidos es siempre constante (146), algunos son sustituidos por otros en su secuencia; así el primer ácido glutámico está sustituido por la alanina, y la serina en posición doce esta sustituida por la asparragina, y por último el aminoácido terminal está formado por treonina en el lugar de la asparragina. La HbA2 tiene una motilidad electroforética, en ambiente alcalino, menor que la de HbA1 y el mismo comportamiento tiene en cromatografía; la resistencia a los álcalis es idéntica para la descripta en la HbA1. Su fórmula es HbA2 (a2 ?2).
Autor:
Lucia Mabel del Giudice
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